Was sind Peptide?

Peptide sind kurze Ketten aus Aminosäuren, die über Peptidbindungen verknüpft sind. Chemisch stehen sie zwischen einzelnen Aminosäuren und Proteinen: Ein Peptid hat eine festgelegte Sequenz und eine festgelegte Molmasse und liegt im Labor meist als gefriergetrocknetes (lyophilisiertes) Pulver vor. Diese Seite erklärt, was Peptide sind, wie Forschungspeptide allgemein hergestellt und analysiert werden und wie man lyophilisiertes Material im Labor handhabt.

Zuletzt geprüft: 3. November 2026

Aminosäuren und Peptidbindung

Eine Aminosäure trägt am selben Kohlenstoffatom eine Aminogruppe (–NH₂) und eine Carboxylgruppe (–COOH), dazu eine Seitenkette, die sich von Aminosäure zu Aminosäure unterscheidet. Zwanzig Aminosäuren sind die Standardbausteine der Proteine; sie unterscheiden sich in Größe, Ladung und darin, wie stark sie Wasser anziehen.

Reagiert die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten, wird Wasser abgespalten, und es entsteht eine Amidbindung – die Peptidbindung. Ihre C–N-Bindung hat partiellen Doppelbindungscharakter; die Gruppe ist deshalb eben und starr. Diese Planarität war eine zentrale Annahme der Helixmodelle der Proteinstruktur, die Pauling und Kollegen 1951 vorschlugen [1]. Jede in eine Kette eingebaute Aminosäure heißt Rest.

Eine Peptidkette hat eine Richtung. Ein Ende trägt eine freie Aminogruppe (N-Terminus), das andere eine freie Carboxylgruppe (C-Terminus). Sequenzen schreibt man vom N- zum C-Terminus, mit den Drei- oder Einbuchstabencodes der IUPAC-IUB-Nomenklatur [2]. Die Molmasse eines linearen, unmodifizierten Peptids ist die Summe seiner Reste plus ein Molekül Wasser.

Peptid, Polypeptid, Protein – die Abgrenzung

Eine scharfe chemische Grenze gibt es nicht. Ketten aus wenigen Resten heißen oft Oligopeptide, längere Polypeptide. Eine verbreitete Faustregel nennt Ketten bis etwa 50 Aminosäuren Peptide und längere Ketten, die sich meist zu einer stabilen räumlichen Form falten, Proteine. Die Begriffe beschreiben Länge und Struktur, nicht das Verhalten eines Moleküls.

Aufbau und Modifikationen

Neben der Sequenz tragen viele Peptide festgelegte chemische Modifikationen. Sie gehören zur Identität einer Verbindung und stehen im Namen oder in der Sequenz:

• C-terminale Amidierung: Die Kette endet mit einem Amid (–CONH₂) statt einer freien Säure, in Sequenzen oft als „-NH₂“ am Ende geschrieben. Viele natürlich vorkommende Peptide sind amidiert [3].
• N-terminale Acetylierung: Eine Acetylgruppe („Ac-“) verschließt den N-Terminus. In der Natur ist sie eine der häufigsten Modifikationen von Proteinen [4].
• Zyklisierung: Die Kette wird zu einem Ring geschlossen – Kopf an Schwanz, über Seitenketten oder über eine Disulfidbrücke zwischen zwei Cysteinen [5].

Wie Forschungspeptide hergestellt werden

Forschungspeptide entstehen durch chemische Synthese, meist durch Festphasen-Peptidsynthese (englisch „solid-phase peptide synthesis“, SPPS). R. B. Merrifield stellte das Verfahren 1963 vor: Die erste Aminosäure wird an ein unlösliches Harz gebunden, und die Kette wächst Schritt für Schritt vom C- zum N-Terminus [6]. Weil die wachsende Kette am festen Träger hängt, lassen sich überschüssige Reagenzien nach jedem Schritt einfach auswaschen.

Heute ist die Fmoc-Strategie der Standard [7]. Jede Aminosäure wird in derselben Schrittfolge angefügt:

1. Die vorübergehende Fmoc-Schutzgruppe wird vom N-Terminus der Kette abgespalten.
2. Die nächste, ebenfalls Fmoc-geschützte Aminosäure wird aktiviert und gekuppelt.
3. Überschüssige Reagenzien werden ausgewaschen.

Reaktive Seitenketten tragen während des Aufbaus permanente Schutzgruppen [8]. Am Ende löst ein stark saures Gemisch auf Basis von Trifluoressigsäure das Peptid vom Harz und entfernt dabei zugleich diese Schutzgruppen [7].

Aufreinigung und Analytik allgemein

Kein Syntheseschritt gelingt vollständig. Das Rohprodukt enthält deshalb neben dem Zielpeptid verwandte Nebenprodukte: Ketten mit einem fehlenden Rest (Deletionssequenzen), vorzeitig abgebrochene Ketten oder Ketten mit verbliebenen Schutzgruppen. Getrennt werden sie standardmäßig mit der Umkehrphasen-Hochleistungsflüssigkeitschromatographie (RP-HPLC), die Moleküle danach trennt, wie stark sie an ein wasserabweisendes Säulenmaterial binden. Analytisch eingesetzt zeigt dieselbe Technik, welcher Anteil des erfassten Peptidmaterials das Zielpeptid ist [9].

Die Massenspektrometrie (MS) misst die Masse eines Moleküls sehr genau und zeigt so, ob sie mit der aus der erwarteten Sequenz berechneten Masse übereinstimmt; die Tandem-Massenspektrometrie kann auch die Sequenz selbst auslesen [10]. Dieser Abschnitt beschreibt die Methoden der Peptidchemie allgemein; er trifft keine Aussage über einzelne Produkte.

Lyophilisierte Form: was gefriergetrocknet bedeutet

Nach der Aufreinigung liegt das Peptid in Wasser gelöst vor. Um einen stabilen Feststoff zu erhalten, wird es gefriergetrocknet (lyophilisiert): Die Lösung wird eingefroren, dann wird das Eis im Vakuum durch Sublimation entfernt – es geht direkt vom festen in den gasförmigen Zustand über (Haupttrocknung). Eine Nachtrocknung entfernt das restliche gebundene Wasser [11].

Der Grund ist die Stabilität. In Gegenwart von Wasser können sich Peptide und Proteine chemisch verändern, etwa durch Hydrolyse der Kette, Desamidierung von Asparagin und Glutamin oder Oxidation von Methionin und Cystein [12]. Ein trockener Feststoff verlangsamt diese Reaktionen und lässt sich leichter lagern und versenden [11].

Lyophilisiertes Peptid sieht meist wie ein weißes Pulver oder ein kompakter „Kuchen“ aus. Milligrammmengen nehmen sehr wenig Platz ein und können auch als dünner Film am Glas haften – ein Vial kann dann fast leer aussehen.

Lyophilisierte Peptide im Labor lagern

Nennen Produktseite oder Etikett Lagerbedingungen, gelten diese. Allgemeine Laborpraxis für lyophilisierte Peptide:

• das Vial verschlossen, kühl, trocken und lichtgeschützt aufbewahren;
• ein kaltes Vial vor dem Öffnen auf Raumtemperatur kommen lassen, damit sich keine Feuchtigkeit auf dem Pulver niederschlägt;
• Vials nur so lange wie nötig öffnen und danach wieder fest verschließen;
• wiederholtes Einfrieren und Auftauen vermeiden.

Feuchtigkeit, Sauerstoff und Licht treiben die oben beschriebenen chemischen Veränderungen an [11, 12].

Rekonstitution als Laborschritt

Für Arbeiten in Lösung wird das lyophilisierte Pulver in einem geeigneten Lösungsmittel gelöst; das nennt man Rekonstitution. Welches Lösungsmittel passt, hängt von der Sequenz ab, vor allem von der Ladung und vom Anteil wasserabweisender Reste. Eine Möglichkeit ist bakteriostatisches Wasser, steriles Wasser mit 0,9 % Benzylalkohol.

Die Konzentration ergibt sich aus einfacher Rechnung: Peptidmenge geteilt durch Lösungsmittelvolumen. 5 mg in 2 mL ergeben zum Beispiel 2,5 mg/mL. Der Peptid-Rechner übernimmt das für jeden Vialinhalt und jedes Volumen. In Lösung sind Peptide im Allgemeinen weniger stabil als im trockenen Zustand [11].

Einzelpeptide und Mischungen

Die meisten Produkte enthalten ein Peptid pro Vial. Mischungen enthalten mehrere Peptide in einem Vial; ihre Zusammensetzung steht auf der Produktseite. Neben Peptiden und Mischungen führt der Shop Kapseln und Tabletten sowie Laborbedarf.

Nur für die Forschung

Nur für die Laborforschung. Nicht zur Anwendung am Menschen. Alle Produkte von NADA-Labs sind ausschließlich für die Laborforschung bestimmt und dürfen weder bei Menschen noch bei Tieren eingesetzt werden. Diese Seite behandelt nur Chemie und Handhabung im Labor.

Häufige Fragen

Was ist ein Peptid, in einem Satz?

Eine Kette aus Aminosäuren, verknüpft durch Peptidbindungen – kürzer als ein Protein, ohne feste Grenze (Faustregel: bis etwa 50 Aminosäuren).

Was bedeutet „lyophilisiert“?

Gefriergetrocknet: Der gefrorenen Lösung wurde im Vakuum das Wasser entzogen, zurück bleibt ein trockener Feststoff.

Warum sieht ein Vial manchmal fast leer aus?

Milligrammmengen gefriergetrockneten Materials nehmen sehr wenig Platz ein und können als dünner Film am Glas haften.

Was bedeuten „-NH2“ und „Ac-“ in einer Sequenz?

„-NH₂“ kennzeichnet einen amidierten C-Terminus, „Ac-“ einen acetylierten N-Terminus (siehe „Aufbau und Modifikationen“).

Wie berechne ich die Konzentration nach der Rekonstitution?

Teilen Sie die Peptidmenge durch das Lösungsmittelvolumen, oder nutzen Sie den Peptid-Rechner.

Quellen

1. Pauling L, Corey RB, Branson HR. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Proc Natl Acad Sci U S A. 1951;37(4):205–211. doi:10.1073/pnas.37.4.205 · PubMed 14816373
2. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides. Eur J Biochem. 1984;138(1):9–37. doi:10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x · PubMed 6692818
3. Eipper BA, Stoffers DA, Mains RE. The biosynthesis of neuropeptides: peptide alpha-amidation. Annu Rev Neurosci. 1992;15:57–85. doi:10.1146/annurev.ne.15.030192.000421 · PubMed 1575450
4. Ree R, Varland S, Arnesen T. Spotlight on protein N-terminal acetylation. Exp Mol Med. 2018;50(7):1–13. doi:10.1038/s12276-018-0116-z · PubMed 30054468
5. White CJ, Yudin AK. Contemporary strategies for peptide macrocyclization. Nat Chem. 2011;3(7):509–524. doi:10.1038/nchem.1062 · PubMed 21697871
6. Merrifield RB. Solid phase peptide synthesis. I. The synthesis of a tetrapeptide. J Am Chem Soc. 1963;85(14):2149–2154. doi:10.1021/ja00897a025
7. Behrendt R, White P, Offer J. Advances in Fmoc solid-phase peptide synthesis. J Pept Sci. 2016;22(1):4–27. doi:10.1002/psc.2836 · PubMed 26785684
8. Isidro-Llobet A, Álvarez M, Albericio F. Amino acid-protecting groups. Chem Rev. 2009;109(6):2455–2504. doi:10.1021/cr800323s · PubMed 19364121
9. Mant CT, Chen Y, Yan Z, et al. HPLC analysis and purification of peptides. Methods Mol Biol. 2007;386:3–55. doi:10.1007/978-1-59745-430-8_1 · PubMed 18604941
10. Steen H, Mann M. The ABC’s (and XYZ’s) of peptide sequencing. Nat Rev Mol Cell Biol. 2004;5(9):699–711. doi:10.1038/nrm1468 · PubMed 15340378
11. Wang W. Lyophilization and development of solid protein pharmaceuticals. Int J Pharm. 2000;203(1–2):1–60. doi:10.1016/S0378-5173(00)00423-3 · PubMed 10967427
12. Manning MC, Chou DK, Murphy BM, et al. Stability of protein pharmaceuticals: an update. Pharm Res. 2010;27(4):544–575. doi:10.1007/s11095-009-0045-6 · PubMed 20143256